PROTÉINES LAITIÈRES
Les agrégats protéiques, des vecteurs de molécules
Des recherches récentes montrent que l’on peut produire des
agrégats protéiques réversibles, avec comme possible
application, la protection et la libération dirigée de molécules
présentant un intérêt pour la santé.
« Les recherches ont déjà montré que les traitements thermiques du lait conduisent à la formation d’agrégats protéiques de formes diverses, importants pour les propriétés des produits, comme la consistance, la viscosité…, explique Saïd Bouhallab, de l’UMR-STLO de Rennes. Mais des travaux plus récents montrent qu’il est aussi possible d’obtenir de tels agrégats sans traitement thermique, en contrôlant les conditions physicochimiques et biochimiques du milieu. » L’auto-assemblage spontané des protéines se caractérise par une diffusion des molécules suivie d’une association réversible impliquant des groupements situés surtout à la surface des protéines. L’état final correspond à un équilibre entre interactions attractives et répulsives entre molécules.
FAVORISER L’ASSEMBLAGE
Dans une solution mono-protéique, les protéines, qui ont toutes la même charge, ont tendance à se repousser. Mais on peut favoriser leur autoassemblage en augmentant les interactions attractives grâce par exemple à l’ajout de sel. L’inverse se produit dans une solution de protéines de charges électriques opposées (par exemple, protéines acides et protéines basiques, présentes dans le lait). De plus, la forme et la taille des objets obtenus varient selon les conditions du milieu. On peut obtenir de très petites particules (10-20 nm), des nano-objets (50-200 nm) ou des méso-microparticules (0,5 à quelques μm).
Des travaux ont ainsi montré qu’en contrôlant la conformation de l’alpha-lactalbumine, la présence de certains ions (calcium, cuivre, zinc) ou encore l’hydrolyse enzymatique, il est possible d’orienter l’assemblage de l’alpha-lactalbumine en nanotubes de 10-20 nm de diamètre et quelques μm de long, stables visà- vis de traitements industriels comme la pasteurisation ou la lyophylisation. De même, les caséines béta peuvent former des sphères de taille supérieure à 1 μm en présence de calcium.
Il a aussi été montré que sans traitement thermique, on peut former des structures fibrillaires de 5 à 10 nm de diamètre et jusqu’à quelques μm de long dans des solutions pures de caséine kappa et de caséine alpha s1. Enfin, une étude a montré la possibilité de former des structures sphériques entre deux protéines de charge opposée (alpha-lactalbumine et lysozyme).
Optimiser les propriétés gélifiantes et moussantes des protéines
APPLICATIONS POUR LA SANTÉ HUMAINE
« Et à la différence des assemblages obtenus par traitements thermiques, les assemblages obtenus dans ces conditions sont réversibles quand on rechange les conditions du milieu, car basés sur des liaisons de faible énergie, souligne Saïd Bouhallab. On peut donc envisager de les utiliser pour transporter, protéger et libérer de façon dirigée et contrôlée des molécules présentant un intérêt pour la santé comme des vitamines, des oligo-éléments, des arômes. »
L’intérêt est de protéger les molécules sensibles et fragiles par exemple vis-à-vis de la lumière et de l’oxydation ou encore de masquer le goût désagréable en bouche de certaines molécules. Et ces assemblages répondent à la fois aux attentes des consommateurs (produits d’origine biologique, sains, non-toxiques et à haute valeur nutritionnelle) et aux exigences environnementales (biodégradabilité, éco-toxicité).
Parmi les assemblages possibles, les nanotubes d’alpha-lactalbumine sont notamment proposés comme vecteurs potentiels de molécules bioactives d’intérêt.
A partir de ces données, des travaux ont été engagés pour voir s’il est possible de produire hors du lait des agrégats ayant des propriétés ciblées, de les introduire dans le lait et de modifier ainsi les propriétés des micelles vis-à-vis de la gélification acide. Les essais ont montré que la charge des agrégats pilote la gélification des laits chauffés, les propriétés des agrégats se substituant à celles de la micelle quand ils se fixent sur celle-ci. Et c’est lorsque la charge des agrégats est la plus faible qu’a lieu la gélification, ce qui s’explique sans doute par la réduction des répulsions électrosatiques. D’autres propriétés des agrégats sont également en cours d’étude.
Les travaux ont aussi montré que les agrégats, mélangés à des protéines non agrégées, améliorent les propriétés moussantes du lait. Le drainage (écoulement du liquide présent dans la mousse) est ralenti par la présence d’agrégats, et ce d’autant plus que la taille et la quantité d’agrégats augmentent. « Les agrégats de protéines peuvent être considérés comme des nanoparticules aux propriétés de surfaces spécifiques, estime Bruno Novales, de l’Inra de Nantes. Et il est possible d’établir une analogie avec les mousses de particules, dont la grande stabilité résulte de la capacité des particules à former une couche dense autour des bulles de gaz et de la formation d’un réseau de type gel dans la phase continue. »
« Toutes ces études ouvrent la voie au design ou ingénierie des « biobriques » issues des protéines laitières et devraient permettre de revisiter la création d’ingrédients techno-fonctionnels laitiers », souligne Marie-Hélène Famelart.
