Stabilité protéique du vin : vers des alternatives à la bentonite ?

Plusieurs présentations de l'Enoforum ont porté sur la stabilité protéique des blancs. C’est le cas de celles d’Andrea Natolino, de l’université d’Udine en Italie, de Paola Domizio, de l’université de Florence ou encore de Yihe Sui, de l’AWRI en Australie.

Attention au temps de contact des extraits protéiques de levures

Le premier s’est penché sur le rôle des extraits protéiques de levures lors de la stabilisation des blancs et des rosés. Il a pour cela collé un pinot gris instable avec deux doses d’extraits protéiques de levures : 25 g/hl et 50 g/hl, avec des temps de contact allant de 2 à 10 heures. L'instabilité du vin a été respectivement réduite de 22 et 27 %. Dans un second temps, Andrea Natolino a testé différentes doses et temps de contact sur du blanc (lugana). Il en ressort que durant les quatre premières heures, l'instabilité protéique diminue, jusqu’à -42 %. « Mais après 6 heures, les indices de stabilité augmentent, s'étonne Andrea Natolino, ce qui montre une moindre efficacité de l'extrait protéique de levure. » Selon lui, cela pourrait provenir d’une possible interaction réversible entre les protéines de levures et les protéines du voile du vin. Le temps de traitement est dès lors un facteur primordial à maîtriser si l’on veut utiliser ce type de produit.

De son côté, Paola Domizio a testé l’ajout d’une souche de levure Schizosaccharomyces japonicus sèche inactivée (IT). Il en ressort que cette souche stabilise bien le vin, mais a un impact variable selon le cépage. Dans le cadre des essais, cette LSI a notamment bien fonctionné sur vernaccia, avec une baisse de la turbidité de l’ordre de 57 % après 48 heures, avec une dose de 20 g/hl. En revanche, son efficacité a été moindre sur vermentino (-29,5 % à la même dose). Pour la chercheuse les LSI de certaines souches de levures non-Saccharomyces peuvent donc permettre de réduire la quantité de bentonite employée mais non de s’en affranchir totalement.

La combinaison ultrafiltration, chauffage et protéase encore à affiner

Dernière mais non des moindres, l’australienne Yihe Sui a présenté les résultats d’essais de l’institut sur la combinaison de l’ultrafiltration (UF), du chauffage et de l’ajout de protéase (mélange spécifique contenant notamment de l’aspergillopepsine). L’ultrafiltration permet dans un premier temps d’obtenir deux fractions : le perméat, qui est composé des grosses molécules, et le rétentat, avec les petites, les protéines de type thaumatine et les chitinases à l’origine du trouble protéique pesant entre 18 et 30 kDa et allant donc dans le perméat.

 

Les chercheurs ont ensuite comparé différentes modalités de traitement du perméat, avant assemblage au rétentat : collage à la bentonite à 4,5 g/l, chauffage à 62 °C durant 10 minutes plus ajout de bentonite à 2 g/l, chauffage à 62 °C durant 10 minutes plus ajout de protéase (à 0,05% du volume), chauffage à 62 °C durant 10 minutes plus ajout de protéase (à 0,05% du volume) et bentonite à 1,4 g/l. Il en ressort que la modalité sans bentonite n’atteint pas la stabilité protéique finale souhaitée. En revanche, le traitement combiné UF/chaleur/protéase a éliminé 59 % des protéines et réduit la quantité de bentonite nécessaire pour obtenir la stabilité des protéines de 72 %, par rapport au traitement à la bentonite seul. L’objectif serait d’arriver à se passer totalement de bentonite. Pour ce faire, l'optimisation de l’ultrafiltration, avec un degré de perméation plus élevé, ainsi que l’optimisation du traitement chaleur/protéase vont faire l'objet de recherches supplémentaires.